Национальный цифровой ресурс Руконт - межотраслевая электронная библиотека (ЭБС) на базе технологии Контекстум (всего произведений: 635051)
Контекстум
Руконтекст антиплагиат система
Кардиология в Беларуси  / №2 2017

Новейшие подходы к модуляции олигопептидами активности ренин-ангиотензиновой системы через «ось АКЭ2/ангиотензин 1-7/MAS-рецептор» с антигипертензивным эффектом (60,00 руб.)

0   0
Первый авторРодионов
Страниц1
ID609320
АннотацияПредполагается, что к 2025 году общее количество взрослого населения Земли, страдающих артериальной гипертензией (АГ), составит свыше 1,5 млрд, т.е. более 60% от его общего количества. С другой стороны, динамизм науки таит в себе эмоционально-психологическую неожиданность, а зачастую и драматичность: обнаруженный сегодня факт или явление завтра приобретает лишь историческое значение либо становится ошибочным. Это в полной мере относится к раскрытию природы, структуры и функции РАС. В 1979 году в докторской диссертации мною предложена схема альтернативного образования ангиотензинов. Тогда физиологически активными считались ангиотензины I, II и III (АнгII и АнгIII), а продукты их метаболизма под действием аминопептидаз, эндопептидаз, карбоксипептидаз (ангиотензиназ) вплоть до дипептида гистидил-пролина или пролил-фенилаланина считались физиологически неактивными. Однако сегодня доказано, что даже дипептид валил-тирозин или ангиотензин-(3–4) (Анг-(3–4)), короткий фрагмент ангиотензинов, обладает функциональной активностью. Анг- (3–4) образуется в растениях, морских водорослях и в теле морских рыб и наземных животных и человека. Анг-(3–4) через соответствующие сигнальные пути может активировать рецептор 2-го типа АнгII (АТ2R). Затем Анг-(3–4) усиливает эффективность протеинкиназы А, активируемой цАМФ и происходит диссоциация гетеродимеров АТ1R/АТ2R. В результате подавляется активность РАС с антигипертензивным и натриуретическим действием. Обнаружены олигопептиды, ингибирующие энзим, превращающий АнгI в АнгII (АКЭ), в тканях сардин, тунца, акулы и лососевых рыб.
Родионов, Ю.Я. Новейшие подходы к модуляции олигопептидами активности ренин-ангиотензиновой системы через «ось АКЭ2/ангиотензин 1-7/MAS-рецептор» с антигипертензивным эффектом / Ю.Я. Родионов // Кардиология в Беларуси .— 2017 .— №2 .— С. 53-53 .— URL: https://rucont.ru/efd/609320 (дата обращения: 05.05.2024)

Предпросмотр (выдержки из произведения)

Витебский государственный ордена Дружбы народов медицинский университет, Витебск, Беларусь Новейшие подходы к модуляции олигопептидами активности ренин-ангиотензиновой системы через «ось АКЭ2/ангиотензин 1-7/MAS-рецептор» с антигипертензивным эффектом Предполагается, что к 2025 году общее количество взрослого населения Земли, страдающих артериальной гипертензией (АГ), составит свыше 1,5 млрд, т.е. более 60% от его общего количества. <...> С другой стороны, динамизм науки таит в себе эмоционально-психологическую неожиданность, а зачастую и драматичность: обнаруженный сегодня факт или явление завтра приобретает лишь историческое значение либо становится ошибочным. <...> Это в полной мере относится к раскрытию природы, структуры и функции РАС. <...> В 1979 году в докторской диссертации мною предложена схема альтернативного образования ангиотензинов. <...> Тогда физиологически активными считались ангиотензины I, II и III (АнгII и АнгIII), а продукты их метаболизма под действием аминопептидаз, эндопептидаз, карбоксипептидаз (ангиотензиназ) вплоть до дипептида гистидил-пролина или пролил-фенилаланина считались физиологически неактивными. <...> Однако сегодня доказано, что даже дипептид валил-тирозин или ангиотензин-(3–4) (Анг-(3–4)), короткий фрагмент ангиотензинов, обладает функциональной активностью. <...> Анг(3–4) образуется в растениях, морских водорослях и в теле морских рыб и наземных животных и человека. <...> Анг-(3–4) через соответствующие сигнальные пути может активировать рецептор 2-го типа АнгII (АТ2R). <...> Затем Анг-(3–4) усиливает эффективность протеинкиназы А, активируемой цАМФ и происходит диссоциация гетеродимеров АТ1R/АТ2R. <...> В результате подавляется активность РАС с антигипертензивным и натриуретическим действием. <...> Обнаружены олигопептиды, ингибирующие энзим, превращающий АнгI в АнгII (АКЭ), в тканях сардин, тунца, акулы и лососевых рыб. <...> Менее выраженная активность, ингибирующая АКЭ, обнаружена у сипункулид (морские червеобразные), устриц <...>