Национальный цифровой ресурс Руконт - межотраслевая электронная библиотека (ЭБС) на базе технологии Контекстум (всего произведений: 635254)
Контекстум
Руконтекст антиплагиат система
Биохимия  / №1 2017

ИНГИБИРОВАНИЕ ШАПЕРОНИНА GROEL МОНОМЕРОМ ОВЕЧЬЕГО ПРИОННОГО БЕЛКА И ЕГО ОЛИГОМЕРНЫМИ ФОРМАМИ (200,00 руб.)

0   0
Первый авторКудрявцева
АвторыСтройлова Ю.Ю., Заняткин И.А., Муронец В.И., Эртль Т.
Страниц10
ID581274
АннотацияИзучена возможность ингибирования функциональной активности шаперонинов амилоидными белками. Показано, что овечий прионный белок PrP, а также его олигомерная и фибриллярные форма связываются с шаперонином GroEL. Продемонстрировано не только взаимодействие шаперонина GroEL с разными формами PrP, но и его способность стимулировать амилоидную агрегацию как мономерной формы, так и олигомеров и фибрилл прионного белка. Шаперон-зависимая реактивация гликолитического фермента – глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (ГАФД) – блокируется мономерной формой приона. Олигомеры PrP замедляют шаперон-зависимую реактивацию ГАФД, а фибриллы PrP не влияют на этот процесс. Шаперонин GroEL может одновременно связывать ГАФД и разные формы прионного белка PrP. Обсуждается возможная роль ингибирования шаперонинов амилоидными белками, вызывающего нарушение правильного сворачивания ферментов энергетического метаболизма, в развитии нейродегенеративных заболеваний амилоидной природы.
УДК577.112
ИНГИБИРОВАНИЕ ШАПЕРОНИНА GROEL МОНОМЕРОМ ОВЕЧЬЕГО ПРИОННОГО БЕЛКА И ЕГО ОЛИГОМЕРНЫМИ ФОРМАМИ / С.C. Кудрявцева [и др.] // Биохимия .— 2017 .— №1 .— С. 111-120 .— URL: https://rucont.ru/efd/581274 (дата обращения: 13.05.2024)

Предпросмотр (выдержки из произведения)

111 – 120 УДК 577.112 ИНГИБИРОВАНИЕ ШАПЕРОНИНА GroEL МОНОМЕРОМ ОВЕЧЬЕГО ПРИОННОГО БЕЛКА И ЕГО ОЛИГОМЕРНЫМИ ФОРМАМИ* © 2017 С.C. <...> М.В. Ломоносова, факультет биоинженерии и биоинформатики, 119991 Москва, Россия 3 Institut National de la Recherche Agronomique, 75338 Nantes, France Поступила в редакцию 17.06.16 После доработки 29.07.16 Изучена возможность ингибирования функциональной активности шаперонинов амилоидными белками. <...> Показано, что овечий прионный белок PrP, а также его олигомерная и фибриллярные форма связываются с шаперонином GroEL. <...> Продемонстрировано не только взаимодействие шаперонина GroEL с разными фор мами PrP, но и его способность стимулировать амилоидную агрегацию как мономерной формы, так и оли гомеров и фибрилл прионного белка. <...> Шаперонзависимая реактивация гликолитического фермента – гли церальдегид3фосфатдегидрогеназы (ГАФД) – блокируется мономерной формой приона. <...> Олигомеры PrP замедляют шаперонзависимую реактивацию ГАФД, а фибриллы PrP не влияют на этот процесс. <...> Обсуждается воз можная роль ингибирования шаперонинов амилоидными белками, вызывающего нарушение правильного сворачивания ферментов энергетического метаболизма, в развитии нейродегенеративных заболеваний амилоидной природы. <...> КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: амилоидные белки, шаперонин GroEL, прион PrP, олигомерные формы прионного белка, глицеральдегид3фосфатдегидрогеназа, реактивация, блокирование шаперонина. <...> Влияют ли амилоидогенные белки, конформа ция которых должна узнаваться шаперонами Принятые сокращения: ГАФД – глицеральдегид3 фосфатдегидрогеназа; ДЛС – динамическое лазерное све торассеяние; βМЭ – бетамеркаптоэтанол; PBST – фос фатносолевой буфер, содержащий 0,05%ный Tween20; DEAE – диэтиламиноэтил; HEPES – (4(2гидроксиэтил) 1пиперазинэтансульфоновая кислота; MOPS – 3[Nмор фолино]пропансульфоновая кислота; PrP – прионный бе лок, ThT – тиофлавин Т. <...> ** Адресат для корреспонденции. как «неправильно свернутая» («misfolded»), на эффективность сворачивания <...>