172–179 МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ КЛЕТКИ УДК 577.1:577.32 ИЗМЕНЕНИЕ РЕЦЕПТОРНОЙ ФУНКЦИИ Nа,K-АТPазы В УСЛОВИЯХ ГИПОКСИИ И ИШЕМИИ © 2017 г. В. А. Лакунина, К. М. Бурнышева, В. А. Митькевич, А. А. Макаров, И. Ю. Петрушанко* Институт молекулярной биологии им. <...> В.А. Энгельгардта Российской академии наук, Москва, 119991 Россия *e-mail: irina-pva@mail.ru Поступила в редакцию 24.06.2016 г. Принята к печати 24.06.2016 г. Na,K-ATPаза поддерживает гомеостаз натрия и калия в клетке, а также является единственным известным рецептором кардиотонических стероидов, в частности уабаина. <...> Связывание уабаина с Na,K-АТРазой приводит к активации Src-киназы и последующей инициации целого ряда внутриклеточных сигнальных путей, вовлеченных, в том числе, в индукцию апоптоза. <...> Изменение активности Na,K-АТРазы ‒ один из самых ранних и критичных для клетки ответов на гипоксию. <...> Однако неизвестно, как при этом меняется рецепторная функция Na,K-АТРазы. <...> Мы показали, что в клетках линии SC-1 фибробластов мыши в условиях гипоксии и ишемии цитотоксическое действие уабаина снижается, и уабаин не вызывает возрастания уровня активных форм кислорода, наблюдаемого в присутствии 20% кислорода. <...> Таким образом, при низком содержании кислорода рецепторная функция Na,K-АТРазы изменяется, клетки становятся менее чувствительными к действию кардиотонических стероидов, что следует учитывать при их терапевтическом использовании. <...> C другой стороны, в присутствии уабаина клетки становятся менее чувствительными к низкому содержанию кислорода. <...> Это указывает на то, что кардиотонические стероиды способны оказывать протекторное действие при острых ишемических состояниях. <...> Ключевые слова: Na,K-ATPаза, рецепторная функция, ишемия, гипоксия, уабаин, Src-киназа DOI: 10.7868/S0026898417010104 Na,K-ATPаза – трансмембранный белок, который создает градиент ионов, необходимый для жизнедеятельности любой животной клетки. <...> -Субъединица содержит участки связывания ионов металлов, актуаторный и нуклеотид-связывающий домены, а также Р-домен <...>