Национальный цифровой ресурс Руконт - межотраслевая электронная библиотека (ЭБС) на базе технологии Контекстум (всего произведений: 634928)
Контекстум
Руконтекст антиплагиат система
Доклады Академии Наук  / №4 2017

МОДИФИКАЦИЯ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ СУБЪЕДИНИЦЫ ПЛАЗМЕННОГО ФИБРИНСТАБИЛИЗИРУЮЩЕГО ФАКТОРА ПРИ ЕГО ИНДУЦИРОВАННОМ ОКИСЛЕНИИ (200,00 руб.)

0   0
Первый авторБычкова
АвторыБугрова А.Е., Индейкина М.И., Чикунова А.П., Леонова В.Б., Костанова Е.А., Бирюкова М.И., Константинова М.Л., Кононихин А.С., Николаев Е.Н., Розенфельд М.А.
Страниц4
ID591174
АннотацияВпервые методом масс-спектрометрии исследована модификация каталитической субъединицы FXIII-A плазменного фибринстабилизирующего фактора pFXIII при его индуцированном окислении. Показано, что в результате окисления белка обнаруживаются модифицированные сайты во всех структурных элементах субъединицы FXIII-A: β-сэндвич (Tyr104, Tyr117, Cys153), каталитический домен (Met160, Trp165, Met266, Cys328, Asp352, Pro387, Arg409, Cys410, Tyr442, Met475, Met476, Tyr482, Met500), β-цилиндр 1 (Met596), β-цилиндр 2 (Met647, Pro676, Trp692, Cys696, Met710). Отсутствие информации о некоторых участках молекулы может быть обусловлено пространственной недоступностью аминокислотных остатков, затрудняющей анализ молекулы. Отсутствие окислительных модификаций в ряде функционально важных областей объясняется недоступностью данных остатков для окислителя в проферменте, а также возможной экранирующей ролью регуляторной субъединицы FXIII-B
УДК577.322.75
МОДИФИКАЦИЯ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ СУБЪЕДИНИЦЫ ПЛАЗМЕННОГО ФИБРИНСТАБИЛИЗИРУЮЩЕГО ФАКТОРА ПРИ ЕГО ИНДУЦИРОВАННОМ ОКИСЛЕНИИ / А.В. Бычкова [и др.] // Доклады Академии Наук .— 2017 .— №4 .— С. 107-110 .— URL: https://rucont.ru/efd/591174 (дата обращения: 30.04.2024)

Предпросмотр (выдержки из произведения)

471–474 БИОХИМИЯ, БИОФИЗИКА, МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ УДК 577.322.75 МОДИФИКАЦИЯ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ СУБЪЕДИНИЦЫ ПЛАЗМЕННОГО ФИБРИНСТАБИЛИЗИРУЮЩЕГО ФАКТОРА ПРИ ЕГО ИНДУЦИРОВАННОМ ОКИСЛЕНИИ © 2017 г. А. <...> Бучаченко 27.06.2016 г. Поступило 11.08.2016 г. Впервые методом масс-спектрометрии исследована модификация каталитической субъединицы FXIII-A плазменного фибринстабилизирующего фактора pFXIII при его индуцированном окислении. <...> Отсутствие информации о некоторых участках молекулы может быть обусловлено пространственной недоступностью аминокислотных остатков, затрудняющей анализ молекулы. <...> Отсутствие окислительных модификаций в ряде функционально важных областей объясняется недоступностью данных остатков для окислителя в проферменте, а также возможной экранирующей ролью регуляторной субъединицы FXIII-B. <...> Как и большинство факторов свертывания pFXIII циркулирует в крови в виде неактивного профермента. <...> Являясь гетеротетрамером, pFXIII состоит из двух потенциально активных каталитических субъединиц – A (FXIII-А) и двух регуляторных субъединиц – B (FXIII-B), удерживаемых вместе нековалентными связями, обусловливающими целостность всей структуры белка [1]. <...> Н.М. Эмануэля Российской Академии наук, Москва 2Институт энергетических проблем химической физики им. <...> В.Л. Тальрозе Российской Академии наук, Москва 3Московский физико-технический институт (государственный университет), Долгопрудный Московской обл. <...> *E-mail: markrosenfeld@rambler.ru основная и наиболее детально изученная функция которого заключается в ковалентном сшивании полипептидных γ- и α-цепей фибрина [2, 3]. FXIII-А состоит из 732 аминокислот, включая инициаторный метионин (http://www.uniprot.org /uniprot/P00488). <...> В ней содержится 9 цистеиновых остатков, в том числе цистеин активного сайта (Cys314), ни один из которых не образует дисульфидных связей. FXIII-А состоит из четырех основных структурных доменов: β-сэндвича (Gly38-184Phe), центрального каталитического домена (Asn185-515Arg), β-цилиндра 1 (Ser516628Thr), β-цилиндра 2 (Ile629-731Met), а <...>