Национальный цифровой ресурс Руконт - межотраслевая электронная библиотека (ЭБС) на базе технологии Контекстум (всего произведений: 634655)
Контекстум
.
Вестник Воронежского государственного университета. Серия: Химия. Биология. Фармация  / №1 2004

ИССЛЕДОВАНИЕ ПРИРОДЫ ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИХ ФРАКЦИЙ НАТИВНОГО И УФ-ОБЛУЧЕННОГО НИТРОЗОГЕМОГЛОБИНА ЧЕЛОВЕКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФИИ (90,00 руб.)

0   0
Первый авторКалаева
АвторыАртюхов В.Г., Путиниева О.В.
Страниц5
ID523695
АннотацияNO легко образует комплексы с гемоглобином. Однако особенности конформационного состояния комплекса “гемоглобин-оксид азота”, его физико-химические свойства, пути превращения при воздействии различных факторов внешней среды остаются малоизученными. Гель-хроматография позволяет исследовать третичную и четвертичную структуры молекул, процессы ассоциации-диссоциации белковых комплексов, изменения их конформации при воздействии внешних агентов
УДК577.32
Калаева, Е.А. ИССЛЕДОВАНИЕ ПРИРОДЫ ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИХ ФРАКЦИЙ НАТИВНОГО И УФ-ОБЛУЧЕННОГО НИТРОЗОГЕМОГЛОБИНА ЧЕЛОВЕКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФИИ / Е.А. Калаева, В.Г. Артюхов, О.В. Путиниева // Вестник Воронежского государственного университета. Серия: Химия. Биология. Фармация .— 2004 .— №1 .— С. 127-131 .— URL: https://rucont.ru/efd/523695 (дата обращения: 23.04.2024)

Предпросмотр (выдержки из произведения)

129 – 133 УДК 577.32 ИССЛЕДОВАНИЕ ПРИРОДЫ ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИХ ФРАКЦИЙ НАТИВНОГО И УФ-ОБЛУЧЕННОГО . <...> ИССЛЕДОВАНИЕ ПРИРОДЫ ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИХ ФРАКЦИЙ НАТИВНОГО И УФ-ОБЛУЧЕННОГО НИТРОЗОГЕМОГЛОБИНА ЧЕЛОВЕКА МЕТОДОМ ГЕЛЬ-ХРОМАТОГРАФИИ © 2004 г. Е.А. Калаева, В.Г. Артюхов, О.В. Путинцева Воронежский государственный университет NO легко образует комплексы с гемоглобином. <...> Однако особенности конформационного состояния комплекса “гемоглобин-оксид азота”, его физико-химические свойства, пути превращения при воздействии различных факторов внешней среды остаются малоизученными. <...> Гель-хроматография позволяет исследовать третичную и четвертичную структуры молекул, процессы ассоциации-диссоциации белковых комплексов, изменения их конформации при воздействии внешних агентов. <...> Ранее нами было показано, что образцы нативного и УФ-модифицированного HbNO разделялись на 4 гемсодержащие белковые электрофоретические фракции. <...> Наиболее чувствительной к действию УФ-света оказалась 1-ая электрофоретическая фракция: малая доза (453 Дж/м2 ) индуцировала диссоциацию димеров в составе указанной фракции на мономеры с молекулярной массой 17,4±1,2 кДа, а большие дозы (906-2265 Дж/м2 ) – снижение молекулярной массы мономеров до 13,0±0,3 – 13,5±0,5 кДа. <...> Менее фотолабильными были молекулы 2-ой электрофоретической фракции: увеличение их кажущейся молекулярной массы до 35,9±1,7 – 42,7±0,8 кДа наблюдалось только после облучения большими дозами (1359-4530 Дж/м2 ). <...> Молекулярная масса HbNO в составе 3-ей и 4-ой электрофоретических фракций не изменялась после воздействия всех используемых нами доз УФ-радиации. <...> Таким образом, весьма близкие по молекулярным массам димерные фракции HbNO обладают различной степенью прочности межсубъединичных контактов и, как следствие этого, различной чувствительностью к воздействию интегрального потока УФ-излучения. <...> ВВЕДЕНИЕ Биологическое действие оксида азота (NO), ранее известного лишь как токсическое соединение, всесторонне <...>