57 – 60 ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОЦЕССА ТЕРМИЧЕСКОЙ ИНАКТИВАЦИИ ГЛЮКОАМИЛАЗЫ УДК 577.154.31 ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОЦЕССА ТЕРМИЧЕСКОЙ ИНАКТИВАЦИИ ГЛЮКОАМИЛАЗЫ © 2003 г. Т.А. Ковалева, О.М. Кожокина, Л.А. Битюцкая*, Т.Г. Меньшикова* Воронежский государственный университет Биолого-почвенный факультет *Физический факультет Изучена термическая инактивация глюкоамилазы с использованием спектрофотометрического метода, цифровой методики дифференциально-термического анализа (ДТА) и др. <...> Показана термоустойчивость данного фермента в широком диапазоне температур. <...> Подтверждено наличие четвертичной структуры глюкоамилазы, представленной двумя субъединицами. <...> ВВЕДЕНИЕ При изучении свойств белковых молекул одним из наиболее важных является вопрос об их лабильности. <...> In vivo существуют различные способы модификации окружающей белковую молекулу внутриклеточной среды, которая влияет на баланс взаимодействий, определяющих ее конформацию. <...> Возрастание температуры может изменять характер растворителя вследствие увеличения средней степени деформации молекул воды или уменьшения среднего размера и числа связанных водородными связями «мерцающих кластеров» молекул воды. <...> В любом случае повышение температуры оказывает дезорганизующее влияние как на растворитель, так и на белковую макромолекулу, делая доступными конформации с большей свободной энергией и приводя, в конечном счете, к более развернутой форме молекулы. <...> В результате увеличения «теплового напряжения» в местах слабых взаимодействий, удерживающих одну или несколько полипептидных цепей, происходит разрыв слабых и сильных связей. <...> Влияние температуры на скорость ферментативных реакций может быть обусловлено действием ряда различных факторов. <...> Температура влияет на стабильность фермента, на скорость распада фермент-субстратного комплекса, определяемого по величине теплоты активации реакции; на сродство фермента к субстрату; на сродство фермента к активаторам <...>