1 Сравнительная характеристика результатов кристаллизации белка теплового шока 70 в наземных условиях и в условиях микрогравитации на Международной космической станции 1 ФГУП «Государственный научно-исследовательский институт особо чистых биопрепаратов» ФМБА России, г. Санкт-Петербург 2 анкт-Петербургский национальный исследовательский академический университет РАН, г. Санкт-Петербург O.V. <...> Simbirtsev1 Comparative analysis of the results of heat shock protein 70 crystallization in earth-based conditions and in microgravity at the International Space Station 1 FGUP «State Research Institute of Highly Pure Biopreparations» FMBA of Russia, St.Petersburg 2 St Petersburg Academic University of the Russian Academy of Sciences , Saint-Petersburg Ключевые слова: белок теплового шока 70 (БТШ70), нуклеотид-связывающий домен (НСД), шаперон, вторичная и третичная структура белков, кристаллизация белков, метод паровой диффузии (висячей капли), кристаллизация в капиллярах, рентгеноструктурный анализ. <...> Цель исследования – разработка режимов и условий кристаллизации белка теплового шока массой 70 кДа (БТШ70) и его нуклеотид-связывающего домена (НСД) в наземных условиях и определение возможности получения монокристаллов белка в условиях микрогравитации на Международной космической станции (МКС). <...> Для проведения экспериментов по кристаллизации были наработаны препарат БТШ70 в виде полноразмерной молекулы, а также его N-концевой фрагмент, который формирует функционально важный НСД этого белка. <...> Подобраны условия кристаллизации БТШ70 и НСД методом паровой диффузии и получены образцы белковых кристаллов в планшетах в наземных условиях. <...> Отработаны режимы и условия выKeywords: heat shock protein 70 (HSP70), nucleotidebinding domain (NBD), chaperone, secondary and tertiary structure of proteins, crystallization of proteins, vapor diffusion method (hanging drop), crystallization in the capillaries, X-ray analysis. <...> The study was aimed to develop the regimes and conditions of crystallization of heat shock protein 70kDa (HSP70) and of its nucleotide-binding domain (NBD) in ground-based conditions and to define the possibility of obtaining single protein <...>