№ 6 ВЗАИМОСВЯЗЬ АМИДИРОВАННОСТИ И ОКИСЛИТЕЛЬНЫХ МОДИФИКАЦИЙ СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА ПРИ ЕГО ИНКУБАЦИИ В СРЕДЕ ФЕНТОНА © 2011 г. О.А. Дурканаева, А.А. Булгакова, И.А. Сорокина, А.И. Лукаш Южный федеральный университет, ул. <...> Sadovaya St., 105/42, Rostov-on-Don, 344006, decanat@bio.sfedu.ru Исследован характер изменений амидированности и окислительных модификаций сывороточного альбумина при его инкубации в среде Фентона. <...> Выявлены возможные взаимосвязи между содержанием амидных групп и их фракций и окислительными преобразованиями белка в экспериментах in vitro. <...> Изучено влияние металл-катализируемых окислительных модификаций бычьего сывороточного альбумина (карбонилирование, окисление триптофана, образование битирозиновых сшивок), индуцированных системой Фентона, генерирующей активные формы кислорода, на амидированность белка. <...> Выдвинуто предположение о вероятной принадлежности α-амидов, образующихся при окислительном расщеплении пептидных связей, к фракции легкогидролизуемых амидных групп. <...> The character of changes in amidation and oxidative modifications of serum albumin at it’s incubation in Fenton reaction was researched. <...> The influence was investigated of metal-catalyzed oxidative modifications of bovine serum albumin (carbonylation, oxidation of tryptophan, formation of bityrosyl cross-links) induced by Fenton’s system generating reactive oxygen species towards the amidation of protein. <...> Keywords: posttranslational modification of proteins, amidation, oxidative modifications of proteins, carbonylation. <...> Посттрансляционные модификации (ПТМ) играют важную роль в процессах созревания, функционирования и деградации белков. <...> Немаловажное значение в ПТМ структуры белковой молекулы наряду с другими модификациями, охватывающими широкий спектр химических превращений, имеет неферментативное дезамидирование остатков аспарагина и глутамина в полипептидной цепи [1]. <...> Установлена разная устойчивость амидов к кислотному гидролизу: фракция легкогидролизуемых амидных групп (ЛАГ) принадлежит преимущественно аспарагину, а трудногидролизуемых (ТАГ) – глутамину [2]. <...> Гидролиз амидов, протекающий вследствие значительной лабильности амидных групп белковосвязанного <...>