Национальный цифровой ресурс Руконт - межотраслевая электронная библиотека (ЭБС) на базе технологии Контекстум (всего произведений: 634932)
Контекстум
Руконтекст антиплагиат система
Вестник Московского университета. Серия 2. Химия  / №4 2016

ВЛИЯНИЕ ЗАМЕНЫ ОСТАТКОВ Met НА ОСТАТОК Leu НА КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА, ОКИСЛИТЕЛЬНУЮ И ТЕМПЕРАТУРНУЮ СТАБИЛЬНОСТЬ ОКСИДАЗЫ D-АМИНОКИСЛОТ ДРОЖЖЕЙ (60,00 руб.)

0   0
Первый авторАтрошенко
АвторыГолубев И.В., Савин С.С., Тишков В.И.
Страниц11
ID373180
АннотацияОкислительная стабильность ферментов определяется в первую очередь остатками Cys и Met. В случае оксидазы D-аминокислот (DAAO, КФ 1.4.3.3) из дрожжей Trigonopsis variabilis (TvDAAO) методом направленного мутагенеза получены три мутеина с точечными заменами остатка Met на остаток Leu. Выбор положений для введения замены сделан на основе множественного выравнивания аминокислотных последовательностей DAAO из разных источников, а также анализа трехмерной структуры TvDAAO. Для полученных мутантов изучены каталитические свойства, а также температурная и окислительная стабильность. Во всех случаях замена привела к изменению у мутантных ферментов профиля субстратной специфичности. Наблюдается заметное увеличение констант Михаэлиса для небольших субстратов и уменьшению КМ для D-аминокислот с объемным боковым радикалом. Показано, что в результате одной из замен происходит повышение температурной стабильности TvDAAO в 2–3 раза по сравнению с ферментом дикого типа. Разработана методика определения стабильности TvDAAO к действию пероксида водорода. Изучена окислительная стабильность фермента дикого типа и полученных мутантных TvDAAO. Установлено, что во всех случаях замена остатка Met на остаток Leu незначительно повлияла на окислительную стабильность фермента.
УДК577.15.1
ВЛИЯНИЕ ЗАМЕНЫ ОСТАТКОВ Met НА ОСТАТОК Leu НА КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА, ОКИСЛИТЕЛЬНУЮ И ТЕМПЕРАТУРНУЮ СТАБИЛЬНОСТЬ ОКСИДАЗЫ D-АМИНОКИСЛОТ ДРОЖЖЕЙ / Д.Л. Атрошенко [и др.] // Вестник Московского университета. Серия 2. Химия .— 2016 .— №4 .— С. 47-57 .— URL: https://rucont.ru/efd/373180 (дата обращения: 29.04.2024)

Предпросмотр (выдержки из произведения)

№ 4 УДК 577.15.1 ВЛИЯНИЕ ЗАМЕНЫ ОСТАТКОВ Met НА ОСТАТОК Leu НА КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА, ОКИСЛИТЕЛЬНУЮ И ТЕМПЕРАТУРНУЮ СТАБИЛЬНОСТЬ ОКСИДАЗЫ D-АМИНОКИСЛОТ ДРОЖЖЕЙ Д.Л. <...> А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН; *e-mail: vitishkov@gmail.com) Окислительная стабильность ферментов определяется в первую очередь остатками Cys и Met. <...> В случае оксидазы D-аминокислот (DAAO, КФ 1.4.3.3) из дрожжей Trigonopsis variabilis (TvDAAO) методом направленного мутагенеза получены три мутеина с точечными заменами остатка Met на остаток Leu. <...> Выбор положений для введения замены сделан на основе множественного выравнивания аминокислотных последовательностей DAAO из разных источников, а также анализа трехмерной структуры TvDAAO. <...> Для полученных мутантов изучены каталитические свойства, а также температурная и окислительная стабильность. <...> Во всех случаях замена привела к изменению у мутантных ферментов профиля субстратной специфичности. <...> Наблюдается заметное увеличение констант Михаэлиса для небольших субстратов и уменьшению КМ для D-аминокислот с объемным боковым радикалом. <...> Разработана методика определения стабильности TvDAAO к действию пероксида водорода. <...> Изучена окислительная стабильность фермента дикого типа и полученных мутантных TvDAAO. <...> Установлено, что во всех случаях замена остатка Met на остаток Leu незначительно повлияла на окислительную стабильность фермента. <...> Ключевые слова: оксидаза D-аминокилот, Trigonopsis variabilis, направленный мутагенез, окислительная стабильность, каталитические свойства, температурная стабильность. <...> Оксидаза D-аминокислот (DAAO, КФ 1.4.3.3) относится к классу FAD-содержащих оксидоредуктаз и катализирует окислительное дезаминирование D-аминокислот в соответствующие -кетокислоты [1–4]. <...> Этот фермент выполняет важные функции в живых организмах. <...> . Кроме того, фермент используется для решения различных задач биотехнологии. <...> Второй фермент используется чаще, поскольку среди известных оксидаз D-аминокислот <...>