ИССЛЕДОВАНИЕ БИОСИНТЕТИЧЕСКОЙ ?-ТРЕВОНИН-ДЕГИДРАТАЗЫ (90,00 руб.)

4.2.1.16) (ТД-аза), катализирующая реакцию дегид ратирования и. -треонина до ct-кетобутирата (КБ) и ННд, участ вует в биосинтезе д-изолейцина. <...> Последний способен регулиро вать собственный биосинтез, подавляя активность этого фермента. <...> Особая структурная организация ТД-азы позволяет ей чутко реагировать на изменение концентраций л-изодейцина и л-валина. <...> Изучение этого фермента у ряда организмов позволило внести существенный вклад в развитие общих проблем энзимологии. <...> Если изучение ТД-азы Е.со&: составило основу теории аллостерической регуляции {bltmed da£. ,1965), то изучение ТД-азы Sa&nont&a. •typAi/rruvtiuim. дало толчок к развитию двух новых идей. <...> Кинетические исследования ТД-азы &ас&и4 4ut£&j выявили новое свойство ТД-азы и других регуляторных ферментоа •* ускоре ние или замедление реакции во времени под влиянием лигандов, которое легло в основу теории гистерезисных ферментов (cTbiecUiv, 1971). <...> Исследование свойств ТД-аз растительных объектов позволяет проследить изме нение каталитических и регуляторных функций фермента в сравни тельно- биохимическом аспекте. <...> - 4 " '' 'Однако этот фермент у каждого вида растений имеет своеоб разные кинетические свойства. <...> Так например, фермант повилики и можжевелоядпика имеет "кислый" оптимум рН, в то время как фер мент высших растений и микроорганизмов каталитически активен только при щелочном рН. <...> В связи с вышеизложенным, представлялось целесообразным исследовать сзойства ТД-азы азотфиксирующего микроорганизма Gfacrtb&zc&t- Вместе с тем, данная работа явилась следствием изучения дезаиинирования аминокислот экстрактами из клеток CZ>i.twne£attdcL- . <...> 3 результате этих работ было установлено, что скорость дезаминирования Л-треонина превосходи таковую для д-глютамата в 20 раз. и что, таким образом, ТД-аза является основным источником накопленияаммиака в экстрактах из клеток азотобактера. <...> Исследовать влияние концентрация водородных ионов на ско рость <...>