Национальный цифровой ресурс Руконт - межотраслевая электронная библиотека (ЭБС) на базе технологии Контекстум (всего произведений: 634840)
Контекстум
Руконтекст антиплагиат система

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ТИАМИНПИРОФОСФАТА С ТРАНСКЕТОЛАЗОЙ (90,00 руб.)

0   0
Первый авторИЗОТОВА
ИздательствоМ.: МОСКОВСКИЙ ОРДЕНА ЛЕНИНА И ОРДЕНА ТРУДОВОГО КРАСНОГО ЗНАМЕНИ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ М. В. ЛОМОНОСОВА
Страниц18
ID29861
АннотацияВЫВОДЫ. 1. При низкой концентрации ТПФ до установления стационарного состояния наблюдается фаза начального ускорения транскетолазной реакции, что обусловлено малой скоростью взаимодействия кофермента с апоферментом. 2. Взаимодействие ТПФ с апоТК осуществляется ,как минимум, по трем точкам и происходит за счет тиаминовой части молекулы кофермента и двух его фосфатных остатков. Предлагается двухступенчатый механизм взаимодействия ТПФ с апоТК.
ИЗОТОВА, А.Е. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ТИАМИНПИРОФОСФАТА С ТРАНСКЕТОЛАЗОЙ : АВТОРЕФЕРАТ ДИС. ... КАНДИДАТА БИОЛОГИЧЕСКИХ НАУК / А.Е. ИЗОТОВА .— Москва : МОСКОВСКИЙ ОРДЕНА ЛЕНИНА И ОРДЕНА ТРУДОВОГО КРАСНОГО ЗНАМЕНИ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ М. В. ЛОМОНОСОВА, 1972 .— 18 с. — URL: https://rucont.ru/efd/29861 (дата обращения: 26.04.2024)

Предпросмотр (выдержки из произведения)

А.Е. ИЗОТОВА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ТЙАШНГШРОФОСФАТА С ТРАНСКЕГОЛАЗОЙ специальность 093 - биологическая химия А в т о р е ф е р а т диссертации на соискание учёной степени кандидата биологических наук ИЗДАТЕЛЬСТВО МОСКОВСКОГО УНИВЕРСИТЕТА- 1972 ЫА&*1\-'<^(. <...> С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке факультета. ^ьба Ваши отзывы и замечания направлять по адресу " I' се. с "инские горы, МГУ, Биолого-почвенный факульт ва, / Транскетолаза /0 -седогептулозо-7-фосфат:^-глицеральдегид-3-фосфат-гликольальдегидтрансфераза; КФ 2.2.I.I./относится к f группе тиаминовых ферментов; катализирует обратимый перенос двууглеродного фрагмента /"активного гликолевого альдегида"/ с кете— Сахаров на альдосахара. <...> Фермент сЗыл открыт в 1953 г. /J?at/er?f а^ 1953; //oreeJer ef atjl<£&/ и к настоящему „времени выделен в высокоочищеняом состоянии из целого ряда источников: листьев шпината, печени крыс и свиньи, дрожжей. <...> Выполнение катали тической функции ТПФ связано с высокой подвижностью атома водоро да у второго углеродного атома тиазольного кольца кофермента lfres&», I958/. <...> Молекулярный вес ТК пекарских дрожжей равен 140000*1000. <...> Его удаление приводит к снижению величины определяемой активности. <...> Последующее добавление в систему каль ция повышает активность фермента. <...> Данные кинетики указывают на то, что металл в ТК выполняет двоякую функцию: уменьшает константу Михаэлиса для Т1Й и увели чивает максимальную скорость транскетолазной реакции. <...> В ре конструированной холоТК обнаружено 2-9 молей кофермента на моль фермента //)alta е/.-Лгс/гг; 1961/, однако не ясно все ли они выпол няют каталитическую функцию. <...> В состав активного центра ТК пекарских дрожжей входит имидазольная группа гистидина и индолильная группа триптофана. <...> Пред полагается их участие в связывании кофермента с апоферментом. <...> 1-1089 j H«BT9a.v-"" М Г " * ьз \Р£ы^ JAk. •i'b'- * Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис <...>
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ_ТИАМИНПИРОФОСФАТА_С_ТРАНСКЕТОЛАЗОЙ.pdf
Биолого-почвенный факультет Jh^3^3S А.Е. ИЗОТОВА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ТЙАШНГШРОФОСФАТА С ТРАНСКЕГОЛАЗОЙ специальность 093 - биологическая химия Авторефера т диссертации на соискание учёной степени кандидата биологических наук На правах рукописи ИЗДАТЕЛЬСТВО МОСКОВСКОГО УНИВЕРСИТЕТА- 1972
Стр.1