Федеральное агентство по образованию
Государственное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
Ивановский государственный химико-технологический университет
О. А. Петров, М. Е. Клюева, О. В. Малкова
ОСНОВЫ БИОХИМИИ
Учебное пособие
Иваново 2008
Стр.1
УДК 577. 1 (072)
Петров, О. А. Основы биохимии: учеб. пособие / О. А. Петров,
М. Е. Клюева, О. В. Малкова; Иван. гос. хим.-технол. ун.-т. – Иваново, 2008.
-48 с.
ISBN 978-5-9616-0294-4
В учебном пособии рассмотрена классификация, состав и структура белков,
ферментов, нуклеиновых кислот, витаминов, углеводов и липидов. Приведены
основные представители этих классов соединений. Показана взаимосвязь
между витаминами и ферментами, а также рассмотрен механизм действия ферментов.
Особое внимание уделено химии углеводов, в частности, образованию
циклических форм и формированию на их основе ди- и полисахаридов.
Предназначено для студентов факультета заочного обучения и дополнительного
профессионального образования по направлению 260100 – Технология
продуктов питания.
Табл. 4. Ил. 4. Библиогр.: 6 назв.
Печатается по решению редакционно-издательского совета Ивановского
государственного химико-технологического университета.
Рецензенты:
кафедра химии Ивановской государственной сельскохозяйственной академии;
доктор химических наук Н. Ж. Мамардашвили (Институт химии растворов
РАН).
ISBN 978-5-9616-0294-4
© Петров О.А., Клюева М.Е.,
Малкова О.В., 2008
© Ивановский государственный
химико-технологический
университет, 2008
2
Стр.2
СОДЕРЖАНИЕ
1.
1.1.
1.2.
1.3.
1.4.
1.5.
2.
2.1.
2.2.
2.3.
3.1.
3.2.
3.3.
4.
4.1.
4.2.
4.3.
4.4.
5.
5.1.
5.2.
5.3.
5.4.
6.
6.1.
6.2.
6.3.
6.4.
6.5.
6.6.
АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ
Структура и классификация аминокислот
Пептиды
Уровни структурной организации белковых макромолекул
Биологические функции белков
Классификация белков
ФЕРМЕНТЫ
Свойства ферментов
Номенклатура и классификация ферментов
Строение ферментов
2.4. Механизм действия ферментов
3.
ВИТАМИНЫ
Классификация витаминов
Коферментная функция витаминов
Краткая характеристика некоторых витаминов
УГЛЕВОДЫ
Функции углеводов
Классификация и свойства моносахаридов
Олигосахариды
Полисахариды
НУКЛЕОТИДЫ И НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ
Нуклеозиды и нуклеотиды
Первичная структура нуклеиновых кислот
Вторичная структура ДНК
Третичная структура ДНК
ЛИПИДЫ (ЖИРЫ)
Классификация липидов
Глицериды
Воска
Фосфолипиды
Гликолипиды (гликосфинголипиды)
Стероиды
Список рекомендуемой литературы
4
4
8
8
11
12
13
14
15
16
17
19
19
20
21
25
26
27
33
34
37
37
39
40
41
42
42
42
43
44
45
46
47
3
Стр.3
1. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ
Из всех химических соединений белки, вероятно, наиболее важны, поскольку
они являются основой всего живого. Белки не только составляют существенную
часть каждой клетки всех живых организмов, но и обеспечивают их
жизнедеятельность. С химической точки зрения белки представляют собой высокополимерные
вещества, для синтеза которых исходными мономерами служат
a-аминокислоты.
1.1. Структура и классификация аминокислот
Гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно
амино– и карбоксильную группы, называются аминокислотами. Общее
число встречающихся в природе аминокислот достигает 100. При этом в
организме человека найдено около 70 аминокислот, из которых 20 входят в состав
белков. Они относятся к α–аминокислотам и называются протеиногенными
(табл. 1). Некоторые из них, отмеченные «звёздочкой» *, являются незаменимыми.
Эти аминокислоты не могут синтезироваться в организме животного
из других веществ, поэтому должны содержаться в пище.
a
H2N CHC
R
Название
аминокислоты
1
Глицин
Аланин
Валин*
OH
O
Таблица 1
Протеиногенные α – аминокислоты
Сокращенное название
русское
2
Гли
Ала
Вал
международное
3
Gly
Ala
Val
Формула
4
H2N
CH COOH
H
H2N CH COOH
CH3
H2N CH COOH
CH
CH3
CH3
Лейцин*
Лей
Leu
4
H2N CH COOH
CH2
CH
CH3
CH3
Стр.4
1
Изолейцин*
2
Иле
3
Ile
Продолжение таблицы 1
4
H2N CH COOH
CH
CH3
CH2
CH3
Серин
Треонин*
Цистеин
Метионин*
Аспаргиновая
кислота
Аспаргин
Сер
Тре
Цис
Мет
Асп
Ser
Thr
Cys
Met
Asp
H2N CH COOH
CH2
OH
H2N CH COOH
CH
CH3
OH
H2N CH COOH
CH2
SH
H2N CH COOH
CH2 CH2 S CH3
H2N CH COOH
CH2
COOH
Асн
Asn
H2N CH COOH
CH2
CO
NH2
Глутаминовая
кислота
Глу
Glu
H2N CH COOH
CH2
CH2
COOH
Глутамин
Глн
Gln
H2N CH COOH
CH2
CH2
C
O
NH2
Лизин*
Лиз
Lys
5
H2N CH COOH
CH2 (CH2)2 CH2 NH2
Стр.5
1
2
3
Окончание таблицы 1
4
Аргинин*
Арг
Arg
H2N CH COOH
CH2
CH2
CH2
NH
C NH
NH2
H2N CH COOH
CH2
Фенилаланин*
Фен
Phe
H2N CH COOH
CH2
Тирозин
Тир
Tyr
OH
H2N CH COOH
CH2
Триптофан*
Три
Trp
HN
Гистидин*
Пролин
Гис
Про
His
Pro
H2N CH COOH
CH2
HN
N
COOH
NH
Высокая температура плавления, легкость кристаллизации, высокие дипольные
моменты и хорошая растворимость аминокислот в воде объясняются
их ионным характером:
H2N CHR COOH
6
H3N+ CHR COOH
Стр.6
Способность a-аминокислот растворяться в воде является важным фактором
обеспечения их биологического функционирования – с ней связаны всасываемость
a-аминокислот, их транспорт в организме и т. п.
В твёрдом состоянии a-аминокислоты существуют в виде диполярных
ионов; в водном растворе – в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной
и анионной форм (обычно используемая запись строения a-аминокислоты
в неионизированном виде служит лишь для удобства). Положение
равновесия зависит от рН среды. Общим для всех a-аминокислот является преобладание
катионных форм в сильнокислых (рН 1-2) и анионных – в сильнощелочных
(рН 13-14) средах.
Положение равновесия, т.е. соотношение различных форм аминокислоты,
в водном растворе при определённых значениях рН существенно зависит от
строения радикала, главным образом наличия в нём ионогенных групп, играющих
роль кислотных и основных центров.
Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а
минимальные концентрации катионных и анионных форм a-аминокислоты равны,
называется изоэлектрической точкой (pI). Значение pI в общем случае вычисляется
по формуле:
pI =
p n p n 1 ,
2
Ka
+ Ka
+
где n – максимальное число положительных зарядов в полностью протонированной
a-аминокислоте.
Из таблицы 1 видно, что наряду с карбоксильной и амино-группами некоторые
аминокислоты содержат вторую карбоксильную группу (аспарагиновая и
глутаминовая кислоты) или потенцильную карбоксильную группу в виде карбоксамидной
(аспарагин); такие кислоты называют кислыми аминокислотами.
Некоторые аминокислоты содержат вторую основную группу, в качестве которой
может быть аминогруппа (лизин), гуанидогруппа (аргинин) или имидазольная
группа (гистидин); такие кислоты называют основными аминокислотами.
Некоторые аминокислоты содержат бензольную или гетероциклическую
систему, фенольные или спиртовые гидроксильные группы, атомы серы или галогенов.
Химическая
природа перечисленных функциональных групп позволяет
осуществлять реакции солеобразования (по NH2- и CO-группам), окисления и
восстановления (по HS- и SS-группировкам), алкилирования, ацилирования и
этерификации (по NH2-, OH-, COOH-группам), амидирования (по COOHгруппам),
нитрования и галогенирования (по ароматическим ядрам), дезаминирования
посредством азотистой кислоты (по NH2-группам), фосфорилирования
(по OH-группам), сочетания с диазосоединениями (по ароматическим и гетероциклическим
ядрам) и т. п. Некоторые из указанных реакций протекают в жи7
Стр.7
вых организмах (солеобразование, окисление, восстановление, ацилирование,
этерификация, амидирование, фосфорилирование).
1.2. Пептиды
Одновременное присутствие в молекулах α–аминокислот аминной и карбоксильной
групп обусловливает их способность вступать в реакции поликонденсации,
которые приводят к образованию пептидных (амидных) связей между
мономерными звеньями.
O
H2N CHC
R1
OH + H
O
H2N CHC
R1
NH CH
R2
O
HN CHC
R2
C
O
OH + H
NH CH
R3
C
O
O
HN CHC
R3
OH + ...... H
O
... HN CHC
Rn
OH
В результате такой реакции образуются пептиды, полипептиды и белки
(протеины). Последние содержат свыше 100 аминокислотных остатков и имеют
молекулярную массу от 10000 до нескольких миллионов. Чередование аминокислотных
остатков в молекуле белка неповторимо и строго специфично. Специфичность
белков определяется аминокислотным составом и аминокислотной
последовательностью.
Согласно данным рентгеноструктурного анализа аминокислот и дипептидов,
вся амидная группа является плоской: углерод карбонильной группы, азот
и четыре связанных с ними атома лежат в одной плоскости. Связь углерод –
азот носит в значительной степени характер двойной связи.
Структуры полипептидов изображают, как правило, при помощи стандартных
сокращений (см. таблицу 1). N-концевой аминокислотный остаток
(имеющий свободную аминогруппу) пишут с левой стороны формулы, а С-концевой
аминокислотный остаток (имеющий свободную карбоксильную группу) -
с правой стороны. Ниже показан пример такой записи для трипептида глицилаланилфенилаланина:
H3NCH2CONHCHCONHCHCOO
CH2C6H5
+
CH3
Gly-Ala-Phe
1.3.
Уровни структурной организации белковых макромолекул
Последовательность расположения аминокислотных остатков в одной
или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка, – это
первичная структура белка.
8
-
O
HN CHC
Rn
OH
Стр.8
Кроме первичной в белковых молекулах выделяют вторичную, третичную
и четвертичную структуры.
Под вторичной структурой белка подразумевают конформацию полипептидной
цепи, т. е. способ её скручивания или складывания в соответствии с
программой, заложенной в первичной структуре, в α–спираль или β–структуру.
Ключевую роль в стабилизации этой структуры играют водородные связи, которые
в α–спирали образуются между карбонильным атомом кислорода каждого
первого и атомом водорода NH–группы каждого пятого α–аминокислотных
остатков (рис.1).
Рис.1. Вторичная структура белка (a-спираль)
В отличие от α–спирали β–структура образована за счёт межцепочечных
водородных связей между соседними участками полипептидной цепи (рис. 2).
Особенности вторичной структуры белка во многом определяются аминокислотным
составом (табл. 2).
Таблица 2
Некоторые аминокислоты, определяющие тип
вторичной структуры белка
α–спираль
Аланин
Глутаминовая кислота
Глутамин
Лейцин
Лизин
Метионин
Гистидин
9
β–структура
Валин
Изолейцин
Треонин
Тирозин
Фенилаланин
Стр.9
Рис. 2. Вторичная b-структура белка
Под третичной структурой белка (субъединицей) подразумевают пространственную
ориентацию полипептидной цепи в определенном объеме, которая
включает элементы вторичной структуры. Она стабилизируется за счет различных
взаимодействий (рис. 3), в которых участвуют боковые радикалы
α–аминокислотных остатков, находящихся в линейной полипептидной цепи на
значительном удалении друг от друга, но сближенные в пространстве за счет
изгибов цепи.
Рис. 3. Типы взаимодействий, стабилизирующие третичную структуру белка
Под четвертичной структурой белка подразумевают ассоциированные
между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. Чет10
Стр.10